WELLUNG DES HUMANHAARES 323 dungen, insbesondere die Disulfidbindungen (und auch die Tyrosin OH- Gruppen) infolge dieset starken Dehnung eine erh6hte Reaktivit•it aufweisen, welche die Voraussetzung far das erzielte MaB an Set darstellt. .•lbbildung ! Kraft/Dehnungsdiagramm eines Hu- manhaares in Luft (65% tel. Luft- feuchte, 21 øC) DW = Dauerwelle. Dehnung (%) __ 40 30 20 10 Set DW 10 20 30 •1• Kraft (g) Zum besseren Verst•indnis der Reaktionen, die bei der Wellung des Hu- manhaares im Haar ablaufen, sei auf die Ergebnisse elektronenmikroskopi- scher Untersuchungen am Humanhaar, insbesondere auf die Arbeit yon Ran- debrock (42) verwiesen. •tbb. 7 der genannten Ver6ffentlichung zeigt ein- deutig, dab der Cortex des Humanhaares nut zu etwa 50ø/o aus elektronen- optisch hellen Microfibrillen und ca. 50% elektronenoptisch dunkler Ze- mentsubstanz (= Matrix*) besteht. Far Wolle wurde dieses Modell erstmals 1961 von Fraser (43) ver6f•kntlicht. Diese elektronenmikroskopisch sichtbare •hnlichkeit im Feinbau zeigt die enge Verwandschaft zwischen Wolle und Humanhaar. • Von Ebert (44) durchgefilhrte differentialkalorimetrische Versuche an Ke- ratinfasern zeigen ebenfalls, dab ca. 75% der Disulfid-Brticken kaum zur thermischen Stabilit•it der geordneten Bereiche des Keratins beitragen, d. h., dab mehr als die H•ilfte aller Disulfid-Brticken in der ungeordneten Matrix enthalten sin& Grundbaustein sowohl der kristallinen, fibrill•iren Bereiche des Human- haares als auch der amorphen Zementsubstanz sind die Polypeptidketten, die in den kristallinen Fibrillen zur =-Helix geordnet, im amorphen Zement * Die Bezeichnung Matrix fiir die amorphen Keratinbereiche wird in der Wollforschung ge- braucht und ist nicht zu verwechseln mir dem in der Histologie gebr•iuchlichen Begriff, wo mir Matrix die Wachstumszone des Haares unmittelbar oberhalb der Papille bezeichnet wird.

324 JOURNAL OF THE SOCIETY OF COSMETIC CHEMISTS dagegen ungeordnet vorliegen (deshalb geben R/Sntgendaten nur Auskunft fiber den Aufbau der kristallinen, fibrill•iren Keratinbezirke !). Der Zusammenhalt der 3 c•-Helices innerhalb einer Protofibrille kann (.dl•l•. 2) durch intrachainare Disulfid-Brficken zustandekommen. Setzt man eine statistische Verteilung des Gesamtschwefels (50/0) im Humanhaar voraus, Abbildung 2 Atomkalottenmodell einer Proto- fibrille, bestehend aus 3 leicht ver- drillten 'x-Helices. Die S-Atome sind dutch Raster gekennzeichnet. Zur Erhaltung der Obersicht wurden alle Aminosfiurereste nut dutch je ein H-Atom dargesteilt. und schreibt man allen Schwefel der Aminos•iure Cystin zu, dann mfiBte jede 5. Aminos•iure entlang der s-Helix ein Cystin/2 sein*. Unter diesen Voraussetzungen sind in .dbb. 2 nur ca. 50% aller Disulfid-Brficken zur intrachainaren Stabilisierung der Protofibrille notwendig, die restlichen 505• stehen zur Bildung interchainarer Querbrficken zur Verffigung. Zwischen kristallinen Fibrillen und amorphem Zement wirken neben den hom/5opo- laren Disulfid-Briicken auch Salz- und H-Brficken als Querbindeglieder. Im * Kassenbeck (45) meint, dab in den Fibrillen nut etwa 2% Schwefel enthalten sein k6nnten. Auf das dargestellte Modell iibertragen hieBe das abet nut, dab dutch eine Verminderung des S-Gehaltes die Verdrillung der 3 0c-Helices entsprechend geringer wtirde. Das Verhfiltnis der interchainaren zu den intrachainaren Disulfid-Brticken bleibt jedoch konstant.